سال 13، شماره 5 - ( آذر - دی 1398 )
جلد 13 شماره 5 صفحات 379-374 |
برگشت به فهرست نسخه ها
1- دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی ، mghorbanmovahed@gmail.com
2- دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی
3- دانشکده علوم پزشکی و خدمات بهداشتی درمانی استان لرستان
2- دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی
3- دانشکده علوم پزشکی و خدمات بهداشتی درمانی استان لرستان
چکیده: (5794 مشاهده)
زمینه و هدف: آسپاراگینازها کلید بنیادی برای درمان لوسمی لنفوبلاستیک حاد (ALL) هستند و برای درمان در تمام رژیمهای کودک و نیز در اکثر پروتکل‌های درمان بزرگسالان مورد استفاده قرار میگیرند. اما واکنش‌های حساسیت بالینی علیه آسپاراژیناز تجاری که منجر به عدم موفقیت در درمان ALL در بیش از ۶۰٪ موارد شده است. بنابراین، لازم است که برای مواد موجود در سرم در مواجه با آسپاراژینازهای تولیدی برای بیمارانی که به یک فرمولاسیون آسپاراگنازاز حساسیت دارند، بررسی شوند.
مواد و روش‌ها: این مطالعه آزمایشات در ۲۵۰ میلی لیتر فلاسک حاوی ۱۰۰ میلی لیتر محیط M۹ و با شیک ۱۰۰ دور در دقیقه در دمای ۳۵ درجه سلسیوس انکوباسیون، انجام شدند. ابتدا باکتری یک آنزیم asparaginase خارج سلولی تولید کرد که با استفاده از یک محیط غنی از فلز سنگین ایجاد شده بود. با توجه به این محیط فعالیت آنزیم در حضور نمک های فلزی مانند FeCl۳ ، ZnCl۲ ، CoCl۲ ، MgCl۲ ، CaCl۲ ، CuSO۴ ، KCl و NaCl و با غلظت های مختلف به عنوان ۰-۳% W/V بررسی شد.
یافته ها: در این تحقیق باکتری‌هایی که متعلق به گونه استافیلوکوکوس MGM۱ جدا شد و با شماره الحاق KT۳۶۱۱۹۰ در بانک NCBI ثبت شد. نتایج نشان داد که سدیم، Fe۲ ، و K و Zn۲ + در تولید به تولید آنزیم القا شده هیچ تاثیری نداشتند، در حالی که مس، Ca۲ ، و Mg۲ + فعالیت آنزیم را مهار کردند و غلظت آنها تا ۱ درصد افزایش یافت.
نتیجه گیری: این مطالعه با هدف بررسی تأثیر یون‌های مختلف بر فعالیت آنزیم در خون و مایعات بدن انجام گرفت. چنین ترکیباتی عناصر حیاتی در خون هستند و بنابراین ، تأثیر آنها بر روی آنزیم بسیار مهم است، بنابراین این آزمایش نشان می دهد که آسپاراژیناز ممکن است تحت تأثیر فلزات موجود در خون ایجاد حساسیت نماید.
مواد و روش‌ها: این مطالعه آزمایشات در ۲۵۰ میلی لیتر فلاسک حاوی ۱۰۰ میلی لیتر محیط M۹ و با شیک ۱۰۰ دور در دقیقه در دمای ۳۵ درجه سلسیوس انکوباسیون، انجام شدند. ابتدا باکتری یک آنزیم asparaginase خارج سلولی تولید کرد که با استفاده از یک محیط غنی از فلز سنگین ایجاد شده بود. با توجه به این محیط فعالیت آنزیم در حضور نمک های فلزی مانند FeCl۳ ، ZnCl۲ ، CoCl۲ ، MgCl۲ ، CaCl۲ ، CuSO۴ ، KCl و NaCl و با غلظت های مختلف به عنوان ۰-۳% W/V بررسی شد.
یافته ها: در این تحقیق باکتری‌هایی که متعلق به گونه استافیلوکوکوس MGM۱ جدا شد و با شماره الحاق KT۳۶۱۱۹۰ در بانک NCBI ثبت شد. نتایج نشان داد که سدیم، Fe۲ ، و K و Zn۲ + در تولید به تولید آنزیم القا شده هیچ تاثیری نداشتند، در حالی که مس، Ca۲ ، و Mg۲ + فعالیت آنزیم را مهار کردند و غلظت آنها تا ۱ درصد افزایش یافت.
نتیجه گیری: این مطالعه با هدف بررسی تأثیر یون‌های مختلف بر فعالیت آنزیم در خون و مایعات بدن انجام گرفت. چنین ترکیباتی عناصر حیاتی در خون هستند و بنابراین ، تأثیر آنها بر روی آنزیم بسیار مهم است، بنابراین این آزمایش نشان می دهد که آسپاراژیناز ممکن است تحت تأثیر فلزات موجود در خون ایجاد حساسیت نماید.
واژه‌های کلیدی: Heavy metal، inhibitory effect، stimulatory effect، L-asparaginase، L-asparaginase، Staphylococcus
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی |
موضوع مقاله:
میکروب شناسی محیطی - صنعتی
دریافت: 1398/9/13 | پذیرش: 1398/10/9 | انتشار الکترونیک: 1398/10/20
دریافت: 1398/9/13 | پذیرش: 1398/10/9 | انتشار الکترونیک: 1398/10/20
فهرست منابع
1. Ramya LN, Doble M, Rekha VPB, Pulicherla KK %J A biochemistry, biotechnology. L-Asparaginase is a potent anti-leukemic agent and its significance in having reduced glutaminase side activity for better treatment of acute lymphoblastic leukemia. 2012;167(8):2144-59. [DOI:10.1007/s12010-012-9755-z] [PMID]
2. Kumar S, Stecher G, Li M, Knyaz C, Tamura K %J M biology, evolution. MEGA X: molecular evolutionary genetics analysis across computing platforms. 2018;35(6):1547-9. [DOI:10.1093/molbev/msy096] [PMID] [PMCID]
3. Verma N, Kumar K, Kaur G, Anand S %J C reviews in biotechnology. L-asparaginase: a promising chemotherapeutic agent. 2007;27(1):45-62. [DOI:10.1080/07388550601173926] [PMID]
4. Ghoshoon MB, Raee MJ %J AJBB. An optimized medium for the screening of L-asparaginase production by Escherichia coli. 2008;4(4):422-4. [DOI:10.3844/ajbbsp.2008.422.424]
5. Duval M, Suciu S, Ferster A, Rialland X, Nelken B, Lutz P, et al. Comparison of Escherichia coli-asparaginase with Erwinia-asparaginase in the treatment of childhood lymphoid malignancies: results of a randomized European Organisation for Research and Treatment of Cancer-Children's Leukemia Group phase 3 trial. 2002;99(8):2734-9. [DOI:10.1182/blood.V99.8.2734] [PMID]
6. Peterson RE, Ciegler A %J A microbiology. L-asparaginase production by various bacteria. 1969;17(6):929. [DOI:10.1128/AEM.17.6.929-930.1969] [PMID] [PMCID]
7. Vellard M %J C opinion in biotechnology. The enzyme as a drug: application of enzymes as pharmaceuticals. 2003;14(4):444-50. [DOI:10.1016/S0958-1669(03)00092-2]
8. Deng SP, Tabatabai MA %J S biology, biochemistry. Cellulase activity of soils: effect of trace elements. 1995;27(7):977-9. [DOI:10.1016/0038-0717(95)00005-Y]
9. Shrivastava A, Khan AA, Khurshid M, Kalam MA, Jain SK, Singhal PK %J C reviews in oncology/hematology. Recent developments in the l-asparaginase discovery and its potential as anticancer agents. 2016; 100:1-10. [DOI:10.1016/j.critrevonc.2015.01.002] [PMID]
10. Raha SK, Roy SK, Dey SK, Chakrabarty SL %J B international. Purification and properties of an L-asparaginase from Cylindrocarpon obtusisporum MB-10. 1990;21(6):987-1000.
11. Ashok A, Doriya K, Rao JV, Qureshi A, Tiwari AK, Kumar DS %J S reports. Microbes producing L-Asparaginase free of Glutaminase and Urease isolated from extreme Locations of Antarctic soil and Moss. 2019;9(1):1423. [DOI:10.1038/s41598-018-38094-1] [PMID] [PMCID]
12. Egler RA, Ahuja SP, Matloub Y %J J of pharmacology, pharmacotherapeutics. L-asparaginase in the treatment of patients with acute lymphoblastic leukemia. 2016;7(2):62. [DOI:10.4103/0976-500X.184769] [PMID] [PMCID]
13. Upadhyay R, Saxena A, Kango N. Screening and production of tumour inhibitory L-asparaginase by bacteria isolated from soil. Asian J Pharm Clin Res. 2012;5:135-7..
14. "Bergey's Manual of Determinative Bacteriology (5th ed.)." American Journal of Public Health and the Nations Health, 29(4), pp. 404-405 [DOI:10.2105/AJPH.29.4.404] [PMCID]
15. Joner PE, Kristiansen T, Einarsson M %J B et BA-E. Purification and properties of L-asparaginase A from Acinetobacter calcoaceticus. 1973;327(1):146-56. [DOI:10.1016/0005-2744(73)90112-5]
16. Mase T, Matsumiya Y, Akiba biotechnology, T %J B, biochemistry. Purification and characterization of a new lipase from Fusarium sp. YM-30. 1995;59(9):1771-2. [DOI:10.1271/bbb.59.1771] [PMID]
17. Jayaprakash A, Ebenezer P. Purification and characterization of Aspergillus japonicus lipase from a pig fat production medium. Journal of Academia and Industrial Research. 2012 Jun;1(1):1-7.18. El-Shora HE, Ali AS. Enhancement the activity of L-asparaginase and antioxidant enzymes in Cicer arietium L cotyledons under stress conditions. International Journal of Agronomy and Plant Production. 2013;4(Special Issue):3724-35.
18. Basha NS, Rekha R, Komala M, Ruby S. Production of Extracellular Anti-leukaemic Enzyme L-asparaginase from Marine Actinomycetes by Solidstate and Submerged Fermentation: Purification and Characterisation. Trop J Pharm Res. 2009;8(4). [DOI:10.4314/tjpr.v8i4.45230]
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |