سال 11، شماره 3 - ( مرداد - شهریور 1396 )
جلد 11 شماره 3 صفحات 70-59 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Ebadi Sharaf abad B, Khalilzadeh R, Alijanianzadeh M, Abdolirad M. Investigation of Effective Factors on the Optimization of Surface Layer Protein Production in the Deinococcus radiodurans R1 Strain using Response Surface Method
. Iran J Med Microbiol 2017; 11 (3) :59-70
URL: http://ijmm.ir/article-1-680-fa.html
URL: http://ijmm.ir/article-1-680-fa.html
عبادی شرف آباد بهروز، خلیل زاده رسول، علیجانیان زاده مهدی، عبدلی راد مریم. بررسی فاکتورهای مؤثر در بهینه‌سازی تولید پروتئین لایه سطحی HPI در سویه دینوکوکوس رادیودورانس R1، با روش سطح پاسخ (RSM). مجله میکروب شناسی پزشکی ایران. 1396; 11 (3) :59-70
1- پژوهشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران، ایران
2- پژوهشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران، ایران ، rkhalilzadeh@mut.ac.ir
2- پژوهشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران، ایران ، rkhalilzadeh@mut.ac.ir
چکیده: (7977 مشاهده)
زمینه و اهداف: پروتئین لایه سطحی جداشده از سطح باکتری‌ها، به دلیل خاصیت خودآرایی بر روی انواع سطوح و ایجاد گروه‌های عاملی منظم کاربردهای قابل‌توجهی درزمینه‌های نانو بیوتکنولوژی، مانند ساخت حسگرهای زیستی، سیستم‌های دارو رسان هوشمند و مهندسی بافت‌دارند. در این تحقیق، بهینه‌سازی ترکیبات محیط کشت ناپیوسته برای تولید پروتئین لایه سطحی HPI از سویه دینوکوکوس رادیودورانس R1 با استفاده از روش سطح پاسخ (RSM) انجام شد.
مواد و روش کار: در سال 1395 شمسی، ابتدا محیط کشت برای 16 آزمایش طراحی‌شده توسط طرح فاکتوریل جزئی (FFA) آماده شد و پس از کشت میکروارگانیسم، متغیرهای مؤثر از میان شش متغیر محیط کشت ناپیوسته برای تولید پروتئین لایه سطحی از دینوکوکوس رادیودورانس R1 بررسی شد. سپس با استفاده از روش سطح پاسخ با طرح مرکب مرکزی، 20 آزمایش برای بهینه‌سازی متغیرهای مؤثر طراحی شد. خلوص پروتئین سطحی با آنالیز SDS-PAGE بررسی و غلظت آن با روش برادفورد محاسبه شد.
یافته‌ها: محیط کشت بهینه: g/L 13/36 گلوکز، g/L 5 عصاره مخمر، g/L 5 تریپتون، g/L 2 بافر HEPES، g/L 0/55 MgSO4*7H2O و g/L 0/0368 MnCl2*4 H2O تعیین شد. جرم سلولی‌تر g/L 16/87 به دست آمد که 24% بیشتر از محیط کشت پایه TGY و 74% بیشتر از محیط کشت TGY حاوی کلرید سدیم است.
نتیجه‌گیری: نتایج حاصل از روش برادفورد، نشان داد که غلظت پروتئین لایه سطحی HPI جداشده از دینوکوکوس رادیودورانس R1 که در یک لیتر محیط کشت بهینه رشد نموده، برابر است با: mg 5/6 که بیش از دو برابر بیشتر از غلظت پروتئین لایه سطحی جداشده از این سویه از یک لیتر محیط کشت پایه TGY است.
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی |
موضوع مقاله:
نانو بیوتکنولوژی در پزشکی
دریافت: 1395/12/12 | پذیرش: 1396/3/24 | انتشار الکترونیک: 1396/5/17
دریافت: 1395/12/12 | پذیرش: 1396/3/24 | انتشار الکترونیک: 1396/5/17
فهرست منابع
1. Vincent JF, Bogatyreva OA, Bogatyrev NR, Bowyer A, Pahl AK. Biomimetics: its practice and theory. J R Soc. Interface 2006; 3(9):471-82.
2. Xiao S, Liu F, Rosen AE, Hainfeld JF, Seeman NC, Musier-Forsyth K, et al. Selfassembly of metallic nanoparticle arrays by DNA scaffolding. J Nanopart Res 2002; 4(4):313-7.
3. Toca‐Herrera JL, Krastev R, Bosio V, Küpcü S, Pum D, Fery A, et al. Recrystallization of Bacterial S‐Layers on Flat Polyelectrolyte Surfaces and Hollow Polyelectrolyte Capsules. Small 2005; 1(3):339-48.
4. Pastorino L, Soumetz FC, Giacomini M, Ruggiero C. Development of a piezoelectric immunosensor for the measurement of paclitaxel. J Immunol Methods 2006; 313(1):191-8.
5. Habibi N, Pastorino L, Soumetz FC, Sbrana F, Raiteri R, Ruggiero C. Nanoengineered polymeric S-layers based capsules with targeting activity. Colloids Surf., B 2011; 88(1):366-72.
6. Tschiggerl H, Casey JL, Parisi K, Foley M, Sleytr UB. Display of a peptide mimotope on a crystalline bacterial cell surface layer (S-layer) lattice for diagnosis of Epstein–Barr virus infection. Bioconjugate Chem 2008; 19(4):860-5.
7. Weigert S, Sára M. Surface modification of an ultrafiltration membrane with crystalline structure and studies on interactions with selected protein molecules. J Membr Sci 1995; 106(1-2):147-59.
8. Habibi N, Zohrabi T. Isolation of S-Layer from Caulobacter and re-crystallization on planar supports. Biological Journal Of Microorganism 2015; 4(13).
9. Sleytr UB, Bayley H, Sára M, Breitwieser A, Küpcü S, Mader C. Applications of S-layers. FEMS Microbiol Rev 1997; 20(1-2):151-75.
10. Debabov VG. Bacterial and archaeal S-layers as a subject of nanobiotechnology. Mol Biol 2004; 38(4):482-93.
11. Nakamura H, Karube I. Current research activity in biosensors. Anal Bioanal Chem 2003; 377(3):446-68.
12. Lu B, Smyth MR, O'Kennedy R. Tutorial review. Oriented immobilization of antibodies and its applications in immunoassays and immunosensors. Analyst1996; 121(3):29R-32R.
13. Abdolirad M, Khalilzadeh R, Alijanianzadeh M. Isolation and Study of S-layer Nanostructure of Deinococcus Radiodurans R1. Biomacromolecular Journal, 2016; 2(2): 126-134
14. Rothfuss H, Lara JC, Schmid AK, Lidstrom ME. Involvement of the S-layer proteins Hpi and SlpA in the maintenance of cell envelope integrity in Deinococcus radiodurans R1. Microbiology 2006; 152(9):2779-87.
15. Farci D, Bowler MW, Esposito F, McSweeney S, Tramontano E, Piano D. Purification and characterization of DR_2577 (SlpA) a major S-layer protein from Deinococcus radiodurans. Front Microbiol 2015; 6:414.
16. Hall SR, Shenton W, Engelhardt H, Mann S. Site‐Specific Organization of Gold Nanoparticles by Biomolecular Templating. Chem Phys Chem 2001; 2(3):184-6.
17. Bergkvist M, Mark SS, Yang X, Angert ER, Batt CA. Bionanofabrication of ordered nanoparticle arrays: effect of particle properties and adsorption conditions. J Phys Chem B 2004; 108(24):8241-8.
18. Allred DB, Sarikaya M, Baneyx F, Schwartz DT. Electrochemical nanofabrication using crystalline protein masks. Nano Lett. 2005; 5(4):609-13.
19. Mark SS, Bergkvist M, Yang X, Teixeira LM, Bhatnagar P, Angert ER and et al. Bionanofabrication of metallic and semiconductor nanoparticle arrays using S-layer protein lattices with different lateral spacing and geometries. Langmuir 2006; 22(8):3763-74.
20. Sierra-Sastre Y, Dayeh SA, Picraux ST, Batt CA. Epitaxy of Ge nanowires grown from biotemplated Au nanoparticle catalysts. ACS nano 2010; 4(2):1209-17.
21. Nosonovsky M, Bhushan B. Wetting of rough three-dimensional superhydrophobic surfaces. Microsys Technol 2006; 12(3):273-81.
22. Ohring M. Materials science of thin films. Academic press; 2001 Oct 20.
23. Peteu SF, Szunerits S, Vasilescu A, Knoll W. Nanoscale Architectures for Smart Bio-Interfaces: Advances and Challenges. Nanofabrication Intech, Yoshitake Masuda (Ed.) 2011. P. 63-98.
24. Holland AD, Rothfuss HM, Lidstrom ME. Development of a defined medium supporting rapid growth for Deinococcus radiodurans and analysis of metabolic capacities. Appl Microbiol Biotechnol 2006; 72(5):1074-82.
25. He Y. High cell density production of Deinococcus radiodurans under optimized conditions. J Ind Microbiol Biotechnol 2009; 36(4):539-46.
26. Li C, Bai J, Cai Z, Ouyang F. Optimization of a cultural medium for bacteriocin production by Lactococcus lactis using response surface methodology. J Biotechnol. 2002; 93(1):27-34.
27. Box GE, Wilson KB. On the experimental attainment of optimum conditions. In Break throughs in Statistics. Springer New York; 1992, p. 270-310.
28. Farci D, Bowler MW, Esposito F, McSweeney S, Tramontano E, Piano D. Purification and characterization of DR_2577 (SlpA) a major S-layer protein from Deinococcus radiodurans. Front Microbiol. 2015; 6:414.
29. Zeinoddini M.Theoretical and practical guide to protein analysis methods. 1st.Tehran: Malek Ashtar University of Technology Press. 2011. [in Persian]
30. Misra CS, Basu B, Apte SK. Surface (S)-layer proteins of Deinococcus radiodurans and their utility as vehicles for surface localization of functional proteins. Biochim Biophys Acta 2015; 1848(12):3181-7.
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
