[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: صفحه اصلي :: درباره نشريه :: آخرين شماره :: آرشیو مجله :: ارسال مقاله :: ثبت نام :: جستجو :: تماس با ما ::
:: سال 11، شماره 4 - ( مهر - آبان 1396 ) ::
جلد 11 شماره 4 صفحات 21-34 برگشت به فهرست نسخه ها
شناسایی مارکرهای ژنتیکی و پروتئینی سالمونلا انتریکا سرووار تیفی موریوم با استفاده از آنالیزهای بیوانفورماتیکی با رویکرد تشخیص و درمان
مژده اماندادی1، هادی روان 2، مهدی حسن شاهیان1
1- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهید باهنر کرمان، کرمان، ایران
2- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهید باهنر کرمان، کرمان، ایران ، ravan@uk.ac.ir
چکیده:   (90 مشاهده)

زمینه و اهداف: سالمونلا انتریکا سرووار تیفی موریوم یکی از علل شایع مسمومیت‌های غذایی در انسان می‌باشد. با توجه به این‌که انتخاب مارکرهای مناسب یکی از چالش‌های اصلی روش‌های تشخیصی ارائه‌شده برای این پاتوژن می‌باشد، در مطالعه حاضر، با استفاده از ابزارهای بیوانفورماتیکی، مارکرهای ژنتیکی این سرووار به‌عنوان اهداف تشخیصی مناسب غربال گردید. در فاز دوم کار، ساختار و عملکرد پروتئین‌های کد شده به‌وسیله این مارکرها تعیین شد.
مواد و روش کار: این مطالعه در سال 96-1395 اجرا گردید. به‌منظور یافتن مارکرهای ژنی سالمونلا تیفی موریوم، 45 ژنوم کامل سرووار سالمونلا تیفی موریوم و سایر جنس‌های خانواده انتروباکتریاسه با استفاده از نرم‌افزار Mauve مورد مقایسه قرار گرفتند. به‌منظور تعیین ساختار و عملکرد پروتئین‌های مربوط به این توالی‌ها به ترتیب از نرم‌افزارهای I-TASSER و Phyre2 برای مدل‌سازی ساختاری و از پایگاه‌ها و نرم‌افزارهای CDD، InterProScan، DALI و ProFunc برای تعیین عملکرد استفاده شد.
یافته‌ها: نواحی خاصی از ژنهای STM4491-STM4496 به‌عنوان مارکرهای اختصاصی سالمونلا تیفی موریوم تعیین شدند. عملکرد پروتئینهای مربوط به این ژنها در 5 گروه شامل Lon پروتئازها، پروتئینهای متصل شونده به نوکلئوتید، NTPase ها، پروتئینهای درگیر در مسیر ترمیم DNA و DNA متیلازها پیش‌بینی شد.
نتیجه‌گیری: نواحی اختصاصی از ژنهای STM4491-STM4496 میتوانند به‌عنوان اهداف تشخیصی کارآمد برای شناسایی سرووار بیماری‌زای سالمونلا تیفی موریوم مورداستفاده قرار گیرند. علاوه بر این، پروتئینهای کد شده به‌وسیله این مارکرها میتوانند به‌عنوان اهدافی مناسب در طراحی عوامل درمانی جدید در پیشگیری و درمان عفونتهای ناشی از این پاتوژن پیشنهاد شوند.

 

واژه‌های کلیدی: سالمونلا تیفی موریوم، مارکرهای اختصاصی، مدلسازی ساختار پروتئین
     
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: میکروب شناسی مولکولی
فهرست منابع
1. Fournier P-E, Raoult D. Prospects for the future using genomics and proteomics in clinical microbiology. Annu Rev Microbiol 2011; 65(1):169-188.
2. Xia S, Hendriksen RS, Xie Z, Huang L, Zhang J, Guo W, et al. Molecular characterization and antimicrobial susceptibility of Salmonella isolates from infections in humans in Henan Province, China. J Clin Microbiol 2009; 47(2):401-409.
3. Mousavi SL, Rasooli I, Nazarian S, Amani J. Simultaneous detection of Escherichia coli O157: H7, toxigenic Vibrio cholerae, and Salmonella typhimurium by multiplex PCR. Arch Clin Infect Dis 2009; 4(2):97-103.
4. Soumet C, Ermel G, Rose N, Rose V, Drouin P, Salvat G, et al. Evaluation of a multiplex PCR assay for simultaneous identification of Salmonella sp., Salmonella Enteritidis and Salmonella Typhimurium from environmental swabs of poultry houses. Lett Appl Microbiol 1999; 28(2):113-117.
5. Dilmaghani M, Ahmadi M, Zahraei-Salehi T, Talebi A. Detection of Salmonella enterica serovar Typhimurium from avians using multiplex-PCR. Vet Res Forum 2011; 2(3):157-165.
6. Shanmugasundaram M, Radhika M, Murali H, Batra H. Detection of Salmonella enterica serovar Typhimurium by selective amplification of fliC, fljB, iroB, invA, rfbJ, STM2755, STM4497 genes by polymerase chain reaction in a monoplex and multiplex format. World J Microbiol Biotechnol 2009; 25(8):1385-1394.
7. Lim Y-H, Hirose K, Izumiya H, Arakawa E, Takahashi H, Terajima J, et al. Multiplex polymerase chain reaction assay for selective detection of Salmonella enterica serovar Typhimurium. Jpn J Infect Dis 2003; 56(4):151-155.
8. Zahraei Salehi T, Tadjbakhsh H, Atashparvar N, Nadalian M, Mahzounieh M. Detection and identification of Salmonella Typhimurium in bovine diarrhoeic fecal samples by immunomagnetic separation and multiplex PCR assay. Zoonoses Public Health. 2007; 54(6):231-236.
9. Kim H, Park S, Lee T, Nahm B, Chung Y, Seo K, et al. Identification of Salmonella enterica serovar Typhimurium using specific PCR primers obtained by comparative genomics in Salmonella serovars. J Food Prot 2006; 69(7):1653-1661
10. Akiba M, Kusumoto M, Iwata T. Rapid identification of Salmonella enterica serovars, typhimurium, choleraesuis, infantis, hadar, enteritidis, dublin and gallinarum, by multiplex PCR. J Microbiol Methods 2011; 85(1):9-15.
11. Ravan H, Amandadi M. Analysis of yeh Fimbrial Gene Cluster in Escherichia coli O157: H7 in Order to Find a Genetic Marker for this Serotype. Curr Microbiol 2015; 71(2):274-282.
12. Ravan H, Amandadi M. Molecular detection of pathogenic serovar Salmonella enteritidis by LAMP method using a specific marker screened by comparative genomic methods. Iran J Med Microbiol. 2017; 11(1):18-29. [In Persian]
13. Cash P. Proteomics in medical microbiology. Electrophoresis. 2000; 21(6):1187-1201.
14. Parkhill J, Dougan G, James K, Thomson N, Pickard D, Wain J, et al. Complete genome sequence of a multiple drug resistant Salmonella enterica serovar Typhi CT18. Nature 2001; 413(6858):848-852.
15. Liu X, Lu R, Xia Y, Sun J. Global analysis of the eukaryotic pathways and networks regulated by Salmonella typhimurium in mouse intestinal infection in vivo. BMC genomics 2010; 11(1):722.
16. Liu B, Zhou X, Zhang L, Liu W, Dan X, Shi C, et al. Development of a novel multiplex PCR assay for the identification of Salmonella enterica Typhimurium and Enteritidis. Food Control 2012; 27(1):87-93.
17. Wang Y, Huang K-Y, Huo Y. Proteomic comparison between Salmonella Typhimurium and Salmonella Typhi. J Microbiol 2014; 52(1):71.
18. Zhang Y. Protein structure prediction: when is it useful? Curr Opin Struct Biol 2009; 19(2):145-155.
19. Kelley LA, Mezulis S, Yates CM, Wass MN, Sternberg MJ. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat Protoc 2015; 10(6):845-858.
20. Roy A, Kucukural A, Zhang Y. I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction. Nat Protoc 2010; 5(4):725-738.
21. Laskowski RA, Watson JD, Thornton JM. ProFunc: a server for predicting protein function from 3D structure. Nucleic Acids Res 2005; 33(2):W89-W93.
22. Holm L, Rosenström P. Dali server: conservation mapping in 3D. Nucleic Acids Res 2010; 38(2):W545-W549.
23. Darling AE, Mau B, Perna NT. progressiveMauve: multiple genome alignment with gene gain, loss and rearrangement. PloS one 2010; 5(6):e11147.
24. Quevillon E, Silventoinen V, Pillai S, Harte N, Mulder N, Apweiler R, et al. InterProScan: protein domains identifier. Nucleic Acids Res 2005; 33(2):W116-W120.
25. Hirashima A, Huang H. Homology modeling, agonist binding site identification, and docking in octopamine receptor of Periplaneta americana. Comput Biol Chem 2008; 32(3):185-190.
26. Wallner B, Elofsson A. Can correct protein models be identified? Protein science 2003; 12(5):1073-86.
27. Wiederschain GY. The Proteomics Protocols Handbook. Biochemistry (Moscow) 2006; 71(6):696-700.
28. Rigden DJ. From protein structure to function with bioinformatics. Springer. 2017;91-99.
29. Wang L, Holmes RP, Peng J-B. Molecular modeling of the structural and dynamical changes in calcium channel TRPV5 induced by the African-specific A563T variation. Biochemistry 2016; 55(8):1254-1264.
30. Laskowski RA, Chistyakov VV, Thornton JM. PDBsum more: new summaries and analyses of the known 3D structures of proteins and nucleic acids. Nucleic Acids Res 2005; 33(1): 266-8.
31. Lee I, Suzuki CK. Functional mechanics of the ATP-dependent Lon protease-lessons from endogenous protein and synthetic peptide substrates. Biochim Biophys Acta, Proteins Proteomics 2008; 1784(5):727-735.
32. Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Effect of carboxymethyl chitin-glucan on the activity of some hydrolytic enzymes in maize plants. Chem Pap 2002; 56(5):326-329.
33. Veiga P, Erkelenz M, Bernard E, Courtin P, Kulakauskas S, Chapot-Chartier M-P. Identification of the asparagine synthase responsible for D-Asp amidation in the Lactococcus lactis peptidoglycan interpeptide crossbridge. J. Bacteriol 2009; 191(11):3752-7.
34. Dy RL, Przybilski R, Semeijn K, Salmond GP, Fineran PC. A widespread bacteriophage abortive infection system functions through a Type IV toxin–antitoxin mechanism. Nucleic Acids Res 2014; 42(7):4590-4605.
35. Williams GJ, Williams RS, Williams JS, Moncalian G, Arvai AS, Limbo O, et al. ABC ATPase signature helices in Rad50 link nucleotide state to Mre11 interface for DNA repair. Nat Struct Mol Biol 2012; 19(3):364.
36. Davidson AL, Dassa E, Orelle C, Chen J. Structure, function, and evolution of bacterial ATP-binding cassette systems. Microbiol. Mol Biol Rev 2008; 72(2):317-364.
37. Halbach F, Reichelt P, Rode M, Conti E. The yeast ski complex: crystal structure and RNA channeling to the exosome complex. Cell 2013; 154(4):814-826.
38. Haneda T, Ishii Y, Danbara H, Okada N. Genome-wide identification of novel genomic islands that contribute to Salmonella virulence in mouse systemic infection. FEMS Microbiol Lett 2009; 297(2):241-249.
39. Bishop AL, Baker S, Jenks S, Fookes M, Gaora PÓ, Pickard D, et al. Analysis of the hypervariable region of the Salmonella enterica genome associated with tRNAleuX. J Bacteriol 2005; 187(7):2469-2482.
40. Ravan H, Amandadi M, Sanadgol N. A highly specific and sensitive loop-mediated isothermal amplification method for the detection of Escherichia coli O157:H7. Microb Pathog 2016; 91:161-165.
41. Tsilibaris V, Maenhaut-Michel G, Van Melderen L. Biological roles of the Lon ATP-dependent protease. Res Microbiol 2006; 157(8):701-713.
42. Mehta N, Benoit S, Maier RJ. Roles of conserved nucleotide-binding domains in accessory proteins, HypB and UreG, in the maturation of nickel-enzymes required for efficient Helicobacter pylori colonization. Microb Pathog 2003; 35(5):229-234.
43. Garmory HS, Titball RW. ATP-binding cassette transporters are targets for the development of antibacterial vaccines and therapies. Infect Immun 2004; 72(12):6757-6763.
44. Wion D, Casadesús J. N6-methyl-adenine: an epigenetic signal for DNA–protein interactions. Nat Rev Microbiol 2006; 4(3):183-192.
45. Heusipp G, Fälker S, Schmidt MA. DNA adenine methylation and bacterial pathogenesis. Int J Med Microbiol 2007; 297(1):1-7.
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

کد امنیتی را در کادر بنویسید >



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Amandadi M, Ravan H, Hassanshahian M. Identification of Genetic and Protein Markers in Salmonella enterica serovar Typhimurium by Bioinformatic Analyses for the Purpose of Diagnosis and Treatment. Iran J Med Microbiol. 2017; 11 (4) :21-34
URL: http://ijmm.ir/article-1-703-fa.html
اماندادی مژده، روان هادی، حسن شاهیان مهدی. شناسایی مارکرهای ژنتیکی و پروتئینی سالمونلا انتریکا سرووار تیفی موریوم با استفاده از آنالیزهای بیوانفورماتیکی با رویکرد تشخیص و درمان. مجله میکروب شناسی پزشکی ایران. 1396; 11 (4) :21-34

URL: http://ijmm.ir/article-1-703-fa.html

سال 11، شماره 4 - ( مهر - آبان 1396 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله میکروب شناسی پزشکی ایران Iranian Journal of Medical Microbiology
Persian site map - English site map - Created in 0.052 seconds with 838 queries by yektaweb 3474